Строение белков — особенности, функции, биологическая роль

Классификация и характеристика сложных белков

Эти вещества делятся на виды в зависимости от типа дополнительной группы. К сложным белкам относятся:

  • Гликопротеины – белки, молекулы которых содержат углеводный остаток. Среди них выделяют протеогликаны (компоненты межклеточного пространства), включающие в свою структуру мукополисахариды. К гликопротеидам относятся иммуноглобулины.
  • Липопротеиды включают липидный компонент. К ним относятся аполипопротеины, выполняющие функцию обеспечения липидного транспорта.
  • Металлопротеины содержат ионы металлов (меди, марганца, железа и др.), связанные через донорно-акцепторное взаимодействие. В эту группу не входят гемовые белки, включающие соединения профиринового кольца с железом и подобные им по структуре соединения (хлорофилл, в частности).
  • Нуклеопротеиды – белки, имеющие нековалентные связи с нуклеиновыми кислотами (ДНК, РНК). К ним относится хроматин – компонент хромосом.
  • 5. Фосфопротеиды, к которым относится казеин (сложный белок творога), включают ковалентно соединенные остатки фосфорной кислоты.

Хромопротеины объединяет окрашенность простетического компонента. Данный класс включает гемовые белки, хлорофиллы и флавопротеиды.

Биосинтез белков

Еще раз напомним, что в состав полипептидов живых организмов входит 20 аминокислот, среди которых есть незаменимые. Это лизин, метионин, фенилаланин и т. д. Они поступают в кровь из отделов тонкой кишки после расщепления в ней белковых продуктов. Чтобы синтезировать заменимые аминокислоты (аланин, пролин, серин), грибы и животные используют азотсодержащие соединения. Растения, являясь автотрофами, самостоятельно образуют все необходимые составные мономеры, представляющие сложные белки. Для этого в реакциях ассимиляции у них используются нитраты, аммиак или свободный азот. У микроорганизмов некоторые виды обеспечивают себя полным аминокислотным набором, а у других синтезируются только некоторые мономеры. Этапы биосинтеза белков протекают в клетках всех живых организмов. В ядре происходит транскрипция, а в цитоплазме клетки — трансляция.

Первый этап – синтез предшественника иРНК происходит при участии фермента РНК-полимеразы. Он разрывает водородные связи между цепями ДНК, и на одной из них по принципу комплиментарности собирает молекулу пре-иРНК. Она подвергается слайсингу, то есть созревает, и далее выходит из ядра в цитоплазму, образуя матричную рибонуклеиновую кислоту.

Для осуществления второго этапа необходимо наличие специальных органелл – рибосом, а также молекул информационных и транспортных рибонуклеиновых кислот. Еще одним важным условием является наличие молекул АТФ, так как реакции пластического обмена, к которым принадлежит биосинтез белков, происходят с поглощением энергии.

Суточная норма потребления белка

Если почитать разные источники, то в среднем рекомендуется употреблять от 40 до 120 г белка в день.

Суточная норма зависит от:

  • возраста человека;
  • пола;
  • физической активности;

При расчете этого количества необходимо также учитывать массу тела. В среднем для здорового взрослого человека нужно 0,8-1,2 г белка на 1 кг веса.

Женщинам в среднем требуется 60-90 г, мужчинам – 65-120 г. Но это при условии малоподвижного образа жизни.

Увеличивается суточная норма при повышении физической активности. Если вы занимаетесь спортом или ваша профессиональная деятельность связана с тяжелым физическим трудом, вам требуется 1,2-1,6 г на кг веса.

Больше белковой пищи нужно беременным и кормящим женщинам, детям и подросткам, пожилым людям.

Спортсменам, которые регулярно занимаются в тренажерном зале, а тренировки направлены на увеличение силы и мышечной массы, рекомендую употреблять 1,6-2 г на 1 кг веса.

Такое же количество требуется тем, кто хочет быстро похудеть.

Кстати, помните, что раньше был миф о том, что нельзя за один прием пищи съедать больше 30 г белка, иначе он не усвоится и создаст дополнительную нагрузку на печень?

Так вот, это всё глупости и последние научные данные говорят о том, что существуют своеобразные пути утилизации белка, которые настроены на разного рода белковые соединения, поэтому, если вы, например, съели яйца, рыбу и после выпили протеиновый коктейль, т.е. белки с разным аминокислотным профилем, то ничего страшного не произойдёт, усвоится всё.

Да и даже если вы съели более 30 г белка за раз одного вида белка, всё равно, с большой долей вероятности, организм усвоит почти всё, это зависит от ваших индивидуальных особенностей.

Кстати, сосчитать норму белка, жиров и углеводов, в зависимости от вашей физической активности и образа жизни поможет мой классный калькулятор калорий. Попробуйте.

Людям с ожирением нужно ограничить суточную норму до 200 г белка, большее количество вредно в большинстве случаев будет вредно для здоровья.

Если переедать слишком много белковой пищи, то в кишечнике усиливаются гнилостные процессы, появляются запоры, метеоризм.

Избыток таких продуктов может привести к развитию подагры, сердечно-сосудистых заболеваний, нарушению работы почек.

Особенности гликопротеинов и протеогликанов

Эти белки являются сложными веществами. Протеогликаны содержат большую долю углеводов (80-85%), у обычных гликопротеидов содержание составляет 15-20%. Уроновые кислоты присутствуют только в молекуле протеогликанов, их углеводы отличаются регулярным строением с повторяющимися звеньями. Какова структура и функции сложных белков гликопротеинов? Их углеводные цепи включают только 15 звеньев и имеют нерегулярное строение. В структуре гликопротеинов связь углевода с белковым компонентом обычно осуществляется через остатки таких аминокислот, как серин или аспаргин.

Функции гликопротеинов:

  • Входят в состав клеточной стенки бактерий, костной соединительной и хрящевой ткани, окружают волокна коллагена, эластина.
  • Играют защитную роль. Например, данную структуру имеют антитела, интерфероны, факторы свертываемости крови (протромбин, фибриноген).
  • Являются рецепторами, которые взаимодействуют с эффектором – небольшой небелковой молекулой. Последняя, присоединяясь к белку, приводит к изменению его конформации, что приводит к определенному внутриклеточному ответу.
  • Выполняют гормональную функцию. К гликопротеинам относится гонадотропный, адренокортикотропный и тиреотропный гормоны.
  • Транспортируют вещества в крови и ионы через клеточную мембрану (трансферрин, транскортин, альбумин, Na+ ,К+ -АТФаза).

К гликопротеиновым ферментам относятся холинэстераза и нуклеаза.

Сравнение с другими системами классификации

Классификация SCOP больше зависит от ручных решений, чем полуавтоматическая классификация CATH , его главного конкурента. Человеческий опыт используется для определения того , некоторые белки являются эволюционно связаны между собой и , следовательно , должны быть отнесены к одной и той же надсемейства , или их сходство является результатом структурных ограничений , и , следовательно , они принадлежат к одной и той же складки . Другая база данных, FSSP , создается полностью автоматически (включая регулярные автоматические обновления), но не предлагает классификации, что позволяет пользователю сделать собственный вывод о значимости структурных отношений на основе попарных сравнений отдельных белковых структур.

Преемники SCOP

К 2009 году исходная база данных SCOP вручную классифицировала 38 000 записей PDB в строго иерархическую структуру. С ускоряющимся темпом публикаций по структуре белков ограниченная автоматизация классификации не успевала за ними, что привело к неполному набору данных. База данных расширенной структурной классификации белков (SCOPe) была выпущена в 2012 году с гораздо большей автоматизацией той же иерархической системы и полностью обратно совместима с SCOP версии 1.75. В 2014 году в SCOPe было повторно введено кураторство вручную, чтобы обеспечить точное распределение структуры. По состоянию на февраль 2015 года SCOPe 2.05 классифицировал 71 000 из 110 000 записей PDB.

Прототип SCOP2 был бета-версией Структурной классификации белков и системы классификации, которая была направлена ​​на усиление эволюционной сложности, присущей эволюции структуры белков. Следовательно, это не простая иерархия, а направленная сеть ациклических графов, соединяющая суперсемейства белков, представляющих структурные и эволюционные отношения, такие как круговые перестановки , слияние доменов и распад доменов. Следовательно, домены не разделены строгими фиксированными границами, а скорее определяются их отношениями к наиболее похожим другим структурам. Прототип был использован для разработки базы данных SCOP версии 2. Версия 2 SCOP, выпущенная в январе 2020 г., содержит 5134 семейства и 2485 суперсемейств по сравнению с 3902 семействами и 1962 суперсемействами в SCOP 1.75. Уровни классификации организуют более 41 000 неизбыточных доменов, которые представляют более 504 000 белковых структур.

База данных эволюционной классификации белковых доменов (ECOD), выпущенная в 2014 году, аналогична расширению SCOPe версии 1.75 SCOP. В отличие от совместимого SCOPe, он переименовывает иерархию класса-свертка-суперсемейство-семейство в группу архитектура-X-гомология-топология-семейство (A-XHTF), причем последний уровень в основном определяется Pfam и дополняется кластеризацией HHsearch для некатегоризованных последовательностей. . ECOD имеет лучшее покрытие PDB среди всех трех преемников: он охватывает каждую структуру PDB и обновляется каждые две недели. Прямое сопоставление с Pfam оказалось полезным для кураторов Pfam, которые используют категорию уровня гомологии для дополнения своей «клановой» группировки.

Характеристика небелковых групп, входящих в состав сложных белков

В большинстве случаев, небелковая группа протеогликанов состоит из больших углеводных цепей, в которых периодически повторяются дисахаридные остатки, представлены аминосахаром или уроновой кислотой. В зависимости от того, какую структуру имеют углеводные цепи, можно выделить их различные типы. Распространенным гликозаминогликаном является гепарин и гиалуроновая кислота, которая активно применяется в косметологических целях.

Обратите внимание! Что касается нуклеопротеинов, то они отвечают за регуляцию и хранение генетического материала, а также работу рибосом, от которых зависит процесс синтеза белка

Важной функциональной ролью отличается фосфатная группа, потому что практически все сложные протеины с ней связаны. В клетках фосфатной группы регулярно происходит дефосфорилирование и фосфорилирование, что, в свою очередь, оптимизирует работу белков

В клетках фосфатной группы регулярно происходит дефосфорилирование и фосфорилирование, что, в свою очередь, оптимизирует работу белков.

Стоит заметить, что небелковые группы, из которых состоят сложные белки, определяют степень их термопластичности, растворимости, а также изменяют заряд. К примеру, таким эффектом отличаются моносахариды и фосфорная кислота. Сложный макроэлемент состоит из углеводной части, которая предотвращает разрушение из-за процесса гидролиза, а также влияет на сортировку и секрецию молекул, проникающих через клеточную мембрану. Белковые каналы для транспортировки гидрофобных соединений можно классифицировать с помощью липидных фрагментов.

Обратите внимание! Функции и структура небелковых элементов зависит от того, какой тип у простетической группы. К примеру, железосодержащий гем в гемоглобине способствует связыванию углекислого газа и кислорода

У нас можно купить диетические продукты:

Роль этих органических соединений огромна. В зависимости от вида и взаимного расположения аминокислот, каждое из них имеет свои особенности. В целом белки в организме могут выполнять следующие функции:

  • С их помощью обеспечивается рост и развитие. Они присутствуют во всех клетках, тканях и межтканевых структурах. Эластин содержится в стенках капилляров. Коллаген можно найти в составе связок и сухожилий кожи и костей. А из кератинов состоят волосы и ногти.
  • Именно эти соединения участвуют в образовании антител. Они связывают токсины и яды и обеспечивают свертываемость крови.
  • При беременности в качестве основного источника питания для плода выступают казеин и альбумин.
  • Благодаря им поддерживается нормальный уровень давления в клетках.
  • Способствует сокращению и расслаблению мышц.
  • Специальные белки-ферменты (например, пепсин) регулируют биохимические процессы. От них зависит метаболизм и усвоение не только самих протеинов, но и жиров, углеводов, витаминов и т. д.
  • Гемоглобин, также имеющий протеиновые природу, выполняет транспортную функцию, которая заключается в снабжении всех клеток кислородом и другими веществами и выводом двуокиси углерода.
  • Гормоны, регулирующий практически все процессы жизнедеятельности – также являются протеинами.
  • И даже зрение напрямую зависит от белка родопсина, благодаря которому на сетчатке глаза и формируются изображение.

Белковое питание при различных условиях

Нерасщепленный белок не может быть усвоен организмом иначе, как через пищеварительный канал. Белок, введенный вне пищеварительного канала (парэнтерально), вызывает защитную реакцию со стороны организма.

Аминокислоты расщепленного белка и их соединения – полипептиды – приносятся кровью к клеткам организма, в которых под влиянием ферментов непрерывно в течении всей жизни происходит синтез белков. Белки пищи имеют главным образом пластическое значение.

В период роста организма – в детском и юношеском возрасте – синтез белков особенно велик. В старости синтез белков уменьшается. Следовательно, в процессе роста происходит ретенция, или задержка в организме химических элементов, из которых состоят белки.

Изучение обмена с применением изотопов показало, что в некоторых органах в течение 2-3 суток приблизительно половина всех белков подвергается распаду и такое же количество белков заново синтезируется организмом (ресинтез). В каждой ткани, в каждом организме синтезируются специфические белки, отличающиеся от белков других тканей и других организмов.

Подобно жирам и углеводам, аминокислоты, не использованные для построения организма, подвергаются распаду с освобождением энергии.

Аминокислоты, которые образуются из белков умирающих, разрушающихся клеток организма, также подвергаются превращениям с освобождением энергии.

В обычных условиях количество необходимого белка в сутки для взрослого человека 1,5-2,0 г на 1 кг массы тела, в условиях длительного холода 3,0-3,5 г, при очень тяжелой физической работе 3,0-3,5 г.

Увеличение количества белков больше чем до 3,0-3,5 г на 1 кг массы тела нарушает деятельность нервной системы, печени и почек.

Что такое цитохромы?

Как было описано выше, гем состоит из порфирина. В его структуру входят 4 пиррольных кольца и двухвалентное железо. Особая группа гемовых ферментов – цитохромы, различающиеся составом аминокислот и числом пептидных цепей, специализированы на проведении окислительно-восстановительных реакций, за счет которых обеспечивается перенос электронов в дыхательной цепи. Данные ферменты участвуют в микросомальном окислении – начальных реакциях биотрансформации ксенобиотиков, приводящих к их обезвреживанию, и обмене многих экзогенных и экзогенных веществ, например, стероидов, насыщенных жирных кислот.

Классы сложных белков

Они были разработаны биохимиками, исходя из 3 критериев: физико-химических свойств, функциональных особенностей и специфики структурных признаков протеидов. К первой группе относятся полипептиды, различающиеся электрохимическими свойствами. Они делятся на основные, нейтральные и кислые. По отношению к воде белки могут быть гидрофильными, амфифильными и гидрофобными. Ко второй группе относятся ферменты, которые были рассмотрены нами ранее. Третья группа включает полипептиды, различающиеся химическим составом простетических групп (это хромопротеиды, нуклеопротеиды, металлопротеиды).

Рассмотрим свойства сложных белков более подробно. Так, например, кислый белок, входящий в состав рибосом, содержит 120 аминокислот и является универсальным. Он находится в белоксинтезирующих органеллах, как прокариотических, так и эукариотических клеток. Еще один представитель этой группы — белок S-100, состоит из двух цепей, связанных ионом кальция. Он входит в состав нейронов и нейроглии — опорной ткани нервной системы. Общее свойство всех кислых белков — это высокое содержание двухосновных карбоновых кислот: глутаминовой и аспарагиновой. К щелочным белкам относятся гистоны — протеины, входящие в состав нуклеиновых кислот ДНК и РНК. Особенностью их химического состава является большое количество лизина и аргинина. Гистоны вместе с хроматином ядра образуют хромосомы — важнейшие структуры наследственности клеток. Эти белки участвуют в процессах транскрипции и трансляции. Амфифильные протеины широко представлены в клеточных мембранах, образуя липопротеиновый бислой. Таким образом, изучив выше рассмотренные группы сложных белков, мы убедились в том, что их физико-химические свойства обусловлены строением белкового компонента и простетических групп.

Некоторые сложные белки клеточных мембран способны узнавать различные химические соединения, например антигены, и реагировать на них. Это сигнальная функция протеидов, она очень важна для процессов избирательного поглощения веществ, поступающих из внешней среды, и для её защиты.

Особенности и типы липопротеидов

Сложный белок липопротеид отличается хорошо выраженной двойственной гидрофильной и гидрофобной природой. Ядро молекулы (гидрофобную часть) образуют неполярные эфиры холестерола и триацилглицериды.

Снаружи в гидрофильной зоне располагаются белковая часть, фосфолипиды, холестерол. Выделяют несколько разновидностей белков липопротеидов в зависимости от их структуры.

Основные классы липопротеидов:

  • Сложный белок высокой плотности (ЛВП, α-липопротеины). Перемещает холестерин к печени и периферическим тканям.
  • Низкой плотности (ЛНП, β-липопротеины). Кроме холестерина транспортируют триацилглицериды и фосфолипиды.
  • Очень низкой плотности (ЛОНП, пре-β-липопротеины). Выполняют функцию, подобную ЛНП.
  • Хиломикроны (ХМ). Транспортируют жирные кислоты и холестерин из кишечника после поступления пищи.

Такая сосудистая патология, как атеросклероз, возникает в результате неправильного соотношения разных типов липопротеинов в крови. По характеристике состава можно выявить несколько тенденций изменения структуры фосфолипидов (от ЛВП до хиломикронов): уменьшение доли белка (от 80 до 10%) и фосфолипидов, увеличение процента триацилглицеридов (от 20 до 90%).

Суточная норма белка

Все вы непрерывно нуждаетесь в аминокислотах. Они выполняют свою функцию и распадаются. Часть попадает в кровь и используется вновь, другая часть – утилизируется.

Белки жизненно необходимы. Поэтому каждый взрослый человек должен употреблять минимум 40–50 г белка в сутки.

На самом деле 40–50 г – минимальная норма потребления, которая необходима для вашей жизни.

Ваша потребность зависит от калорийности. Калорийность, в свою очередь, зависит от пола, веса, возраста, физической активности. Рассчитав вашу индивидуальную калорийность и учитывая, что 1 г белка имеет калорийность 4 ккал и рассчитывается ваша норма. Поэтому говорить, что каждому человеку нужно 1, — 1,5 или 2 г белка на 1 кг веса в день — неверно.

Приблизительная норма на день приведена в таблице ниже в граммах.

Для примера были проведены расчёты для мужчины и женщины 30 лет, среднего роста с низкой активностью.

В случае с набором веса взята средняя активность (3 тренировки в неделю).

В зависимости от вашего веса и пола вы можете взять данные из таблицы за основу своего рациона. Повторяюсь, цифра примерная. Подобные расчёты проводятся по определённым формулам, согласно вашему возрасту, росту, весу, активности и ваших целей.

50 -55 кг 55-60 кг 60-65 кг 65-70 кг 75-80 кг 80-85 кг
Мужчины
Похудение 145 150 155 160 165 170
Поддержание веса 136 141 145 150 155 160
Набор мышечной массы 200 210 220 230 240 250
Женщины
Похудение 122 127 132 137 142 147
Поддержание веса 116 120 124 128 132 136
Набор мышечной массы 170 177 184 191 198 205

Здесь имеется в виду не только животный, но и растительный белок. А значит учитывайте не только мясо, яйца, но и хлеб, молочные продукты, крупы, овощи, фрукты и т. д. Поэтому какими бы ни были ваши цели, скорее всего, вам не придётся прилагать огромных усилий для того, чтобы достичь своей нормы.

Когда потребность в белках возрастает

  1. При увеличении физической нагрузки (тяжёлая работа, тренировки для увеличения мышечной массы и т. д.).
  2. Во время болезни, и в период выздоровления, а также во время стрессов.
  3. Во время интенсивного роста и развития.
  4. При беременности и грудном вскармливании.
  5. В холодное время года.

Признаки нехватки белка

  1. Усталость, слабость, утомляемость.
  2. Снижение объёма мускулатуры.
  3. Задержка роста у детей.
  4. Сухая, дряблая кожа.
  5. Сухие, тусклые, ломкие волосы.
  6. Снижение сопротивляемости к различным инфекциям.
  7. Анемия.
  8. Отёки.
  9. Нарушение функций систем организма: сердечно-сосудистой, нервной, кровеносной, ЖКТ и т. д.

Причины дефицита

  1. Нехватка белка в пище.
  2. Несбалансированность рациона из-за питания только растительной пищей, голодания или вегетарианства. Вы можете есть белковые продукты, но при этом не получать весь комплекс необходимых аминокислот.
  3. Заболевания ЖКТ.
  4. Нарушение всасывания.
  5. Дефицит гормонов.

Избыток белка в организме

Хроническое употребление большого количества белка может вызывать:

  • желудочно-кишечные, почечные и сосудистые нарушения;
  • снижение естественного иммунитета, что приводит к инфекционным болезням;
  • фактор риска возникновения онкологии.

Нуклеопротеины

Нуклеопротеины – белки, соединенные с нуклеиновыми кислотами. Они – неотъемлемая часть хранения и регуляции генетического материала, работы рибосом, выполняющих функцию синтеза белка. Самые простейшие формы жизни вирусов можно назвать рибо- и дезоксирибонуклеопротеинами, так как они состоят из генетического материала и белков.

Как происходит взаимодействие дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК) и гистонов? В хроматине выделяют 2 вида белков, связанных с ДНК (гистоновые и негистоновые). Первые участвуют на начальной стадии компактизации ДНК. Молекула нуклеиновой кислоты обвивается вокруг протеинов с формированием нуклеосом. Образовавшаяся нить похожа на бусины, из них формируются суперспирализованная структура (хроматиновая фибрилла) и суперспираль (хромонема интерфазы). За счет действия гистоновых белков и протеинов более высоких уровней обеспечивается сокращением размерности ДНК в тысячи раз

Достаточно сравнить размер хромосом и длину нуклеиновой кислоты, чтобы оценить важность белков (6-9 см и 10-6 мкм, соответственно)

Среди металлопротеинов много важных ферментов

Металлопротеин может включать в себя ионы нескольких металлов. Их наличие влияет на ориентацию субстрата в активном (каталитическом) центре фермента. Ионы металлов локализуются в активном центре и играют важную роль в проведении каталитической реакции. Часто ион выполняет функцию акцептора электронов.

Примеры металлов, содержащихся в структуре ферментных металлопротеинов:

  • Медь включена в состав цитохромоксидазы, которая наряду с гемом содержит ион данного металла. Фермент участвует в процессе образования АТФ при работе дыхательной цепи.
  • Железо содержат такие ферменты, как ферритин, выполняющий функцию депонирования железа в клетке; трансферрин – переносчик железа в крови; каталаза ответственна за реакцию обезвреживания перекиси водорода.
  • Цинк – металл, характерный для алкогольдегидрогеназы, участвующей в окислении этилового и подобных ему спиртов; лактатдегидрогеназа – фермент в метаболизме молочной кислоты; карбоангидраза, катализирующая образование угольной кислоты из CO2 и H2O; щелочная фосфатаза, выполняющая гидролитическое расщепление эфиров фосфорной кислоты с различными соединениями; α2-макроглобулин – антипротеазный кровяной белок.
  • Селен входит в состав тиреопероксидазы, участвующей в процессе образования гормонов щитовидной железы; глутатионпероксидазы, выполняющей антиоксидантную функцию.
  • Кальций характерен для структуры α-амилазы – фермента гидролитического расщепления крахмала.

Важность белка для здоровья человека: дефицит белка

Дефицит белка вызывает квашиоркор (угнетение роста и созревания, гипоальбуминемия, апатия, анорексия, изменения кожи, напоминающие пеллагру, жировая инфильтрация печени).

Дефицит белков особенно опасен для детей (они вызывают задержку роста и умственного развития, похудание) и беременных женщин (белок необходим для правильного роста и развития плода, для выработки большего количества крови для матери и ребенка).

Недополучение белков в утробе матери и у младенцев тормозит физическое и умственное развитие и повышает восприимчивость к инфекционным заболеваниям. Во время грудного вскармливания белок составляет основу увеличения производства молока. 

В случае дефицита белка в пище подавляются или нарушаются многие обменные процессы, анемия, иммуносупрессия, атрофия мышечной ткани, дегенеративные изменения органов, общая слабость, апатия и потеря работоспособности. 

Дефицит белка может быть следствием не только его недостатка или недостаточного поступления в пищу, но также его неправильного усвоения и усвоения (например, при заболеваниях печени и почек, хронической диарее).

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

Adblock
detector